Kollagen

Vikipediya, azad ensiklopediya
Jump to navigation Jump to search
Tropokollagen molekulu.

Kollagen — Kollagen (/ˈkɒlədʒən/) bədənin müxtəlif birləşdirici toxumalarında olan hüceyrədənkənar matrisin əsas struktur proteinidir[1] . Birləşdirici toxumanın əsas komponenti olaraq, məməlilərdə ən bol olan zülaldır , bədəndəki ümumi protein tərkibinin 25%-35%-ni təşkil edir. Kollagen, kollagen zəncir kimi tanınan uzunsov fibrillərdən ibarət üçlü spiral əmələ gətirmək üçün birləşən amin turşularından ibarətdir. Əsasən qığırdaq, sümüklər, vətərlər, bağlar və dəri kimi birləşdirici toxumada olur[2].

Minerallaşma dərəcəsindən asılı olaraq, kollagen toxumaları sərt (sümük) və ya elastik (vətərlər) ola bilər və ya sərtdən elastikə (qığırdaq) qədər qradientə malikdir[3]. Kollagen buynuz qişada, qan damarlarında, bağırsaqlarda, fəqərəarası disklərdə və diş dentində də bol olur. Əzələ toxumasında endomiziumun əsas komponenti kimi xidmət edir. Kollagen əzələ toxumasının bir-iki faizini təşkil edir və güclü tendon əzələlərinin çəkisinin 6%-ni təşkil edir. Fibroblast kollageni yaradan ən çox yayılmış hüceyrədir. Qida sənayesində və sənayedə istifadə edilən jelatin geri dönməz şəkildə hidrolizə edilmiş kollagendir[4]. Kollagen sümükdəri ağırlaşmalarının müalicəsində bir çox tibbi istifadəyə malikdir[5].

Xüsusiyyətlər[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagen funksiyaları fermentlər kimi qlobal zülalların funksiyalarından çox fərqli olan uzun, lifli struktur zülallardan biridir. Kollagen lifləri adlanan sərt kollagen dəstələri əksər toxumaları dəstəkləyən və hüceyrələrə xaricdən quruluşunu verən hüceyrədənkənar matrisin əsas komponentidir, lakin kollagen bəzi hüceyrələrin içərisində də olur[6]. Kollagen böyük dartılma gücünə malikdir və fasya, qığırdaq, bağlar, vətərlər, sümüklər və dərinin əsas komponentidir. Elastin və yumşaq keratinlə birlikdə dərinin möhkəmliyinə və elastikliyinə cavabdehdir və onun deqradasiyası qocalma ilə müşayiət olunan qırışların yaranmasına səbəb olur. Qan damarlarını gücləndirir və toxumaların inkişafında rol oynayır. Gözün buynuz qişasında və lensində kristal şəklində mövcuddur. MezozoyPaleozoy sümüklərində belə tez-tez fosilləşdiyini nəzərə alsaq, fosil qeydlərində ən bol olan zülallardan biri ola bilər[7].

Etimologiya[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagen adı yunanca "yapışqan" mənasını verən κόλλα (kólla) və "istehsal" mənasını verən -γέν, -gen şəkilçisindən gəlir[8].

İnsan orqanizimində kollagen növləri[redaktə | mənbəni redaktə et]

İnsan orqanizmindəki kollagenin 90%-dən çoxu I tip kollagendir. Bununla belə, 2011-ci ildən etibarən insan kollageninin 28 növü müəyyən edilmiş və təsvir edilmişdir ki, onlar əmələ gətirdikləri quruluşa görə bir neçə qrupa bölünürlər. Bütün növlər ən azı bir üçqat zəncirdən ibarətdir. Növlərin sayı kollagenin müxtəlif funksionallığını göstərir[9].

Ən çox yayılmış beş növ bunlardır:

  • Tip I: dəri, vətərlər, damarlar, orqanlar, sümüklər (sümüyün üzvi hissəsinin əsas komponenti)[10].
  • Tip II: qığırdaq (qığırdağın əsas kollagen komponenti)
  • Tip III: retikulyar (torlu liflərin əsas komponenti), adətən I tiplə yanaşı olur.
  • IV tip: bazal membranı, bazal membranın epitellə ifraz olunan təbəqəsini əmələ gətirir.
  • Tip V: hüceyrə səthləri, saç və plasenta[11].

Tibbi istifadə[redaktə | mənbəni redaktə et]

Ürək Tətbiqləri[redaktə | mənbəni redaktə et]

Ürək qapaqlarının dörd halqasını ehtiva edən kollagen ürək skeleti histoloji, elastik və unikal olaraq ürək əzələsi ilə əlaqələndirilir. Ürək skeletinə həmçinin ürək kameralarının ayırıcı arakəsmələri — mədəciklərarası septum və atrioventrikulyar septum daxildir. Ümumiyyətlə, kollagenin ürək dərəcəsinə töhfəsi, ürəyin buraxdığı qan təzyiqinin maye mexanikasına zidd olaraq, daimi burulma qüvvəsidir. Ürəyin yuxarı kameralarını aşağı kameralardan ayıran kollagen quruluşu, tipik fizioloji mexanizmlər vasitəsilə həm qan, həm də elektrik impulslarını kənarda saxlayan keçirməyən bir membrandır.[12] . Kollagen dəstəyi ilə atrial fibrilasiya heç vaxt mədəciklərin fibrilasiyasına keçmir. Kollagen müxtəlif sıxlıqdakı hamar əzələlərin təbəqələrindən ibarətdir. Kollagenin kütləsi, paylanması, yaşı və sıxlığı qanın irəli və geri hərəkəti üçün lazım olan uyğunluğa kömək edir. Ürək qapaqlarının fərdi vərəqləri müxtəlif təzyiq altında xüsusi kollagenin köməyi ilə bükülür. Kollagendə kalsiumun tədricən çökməsi qocalmanın təbii funksiyası kimi baş verir. Kollagen matrisindəki kalsifikasiya edilmiş nöqtələr qan və əzələnin hərəkətli təsvirində kontrast göstərir ki, bu da ürəyin görüntüləmə texnologiyası üsullarına əsasən qan axını (ürək girişi) və qan axını (ürək çıxışı) müəyyən edən əlaqələri əldə etməyə imkan verir. Ürəyin kollagen əsasının patologiyası birləşdirici toxuma xəstəlikləri kateqoriyasına aiddir[13].

Estetik cərrahiyyə[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagen kosmetik cərrahiyyədə, yanıq xəstələrinin müalicəsi, sümüklərin təmiri və müxtəlif diş, ortopedik və cərrahi tətbiqlərdə geniş istifadə olunur[14]. Həm insan, həm də iribuynuzlu heyvan kollageni qırışları və dəri yaşlanmasını müalicə etmək üçün dermal doldurucular kimi geniş istifadə olunur.

Kosmetik istifadədə uzun müddət qızartıya səbəb olan allergik reaksiyalar mümkündür[15]. Tibbi kollagenin əksəriyyəti gənc iribuynuzlu heyvanlardan (buynuzlu heyvanlar) sertifikatlaşdırılmış dəli inəksiz heyvanlardan əldə edilir[16].

Sümük transplantasiyası[redaktə | mənbəni redaktə et]

Skelet bədənin strukturunu təşkil etdiyi üçün onun sınıq və zədələrdən sonra da öz gücünü qoruyub saxlaması həyati əhəmiyyət kəsb edir[17]. Kollagen üçlü spiral quruluşa malik olduğundan, onu çox güclü molekul halına gətirdiyi üçün sümük peyvəndində istifadə olunur. Skeletin struktur bütövlüyünü pozmadığı üçün sümüklərdə istifadə üçün idealdır. Kollagenin üçlü spiral quruluşu onun fermentlər tərəfindən parçalanmasının qarşısını alır, hüceyrənin yapışmasını təmin edir və hüceyrədənkənar matrisin düzgün yığılması üçün vacibdir[18] .

Toxuma bərpası[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagen məsaməli quruluş, keçiricilik, hidrofillik və sabitlik kimi toxuma bərpası üçün əlverişli xüsusiyyətlərə malikdir. Kollagen skafoldları həmçinin osteoblastlar və fibroblastlar kimi hüceyrələrin çökməsini dəstəkləyir və daxil edildikdən sonra normal böyüməni təşviq edir[19].

Rekonstruktiv cərrahi istifadə[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagenlər ağır yanıqların və yaraların müalicəsində istifadə edilən süni dəri əvəzedicilərinin yaradılmasında geniş istifadə olunur. Bu kollagenlər iribuynuzlu heyvanlardan, atlardan, donuzlardan və hətta insan mənbələrindən əldə edilə bilər və bəzən silikonlar, qlikozaminoqlikanlar, fibroblastlar, böyümə faktorları və digər maddələrlə birlikdə istifadə olunur[20].

Xəstəliklər[redaktə | mənbəni redaktə et]

20-dən çox kollagen növündən 12-də min mutasiya müəyyən edilmişdir. Bu mutasiyalar toxuma səviyyəsində müxtəlif xəstəliklərə səbəb ola bilər[21].

Osteogenez imperfekta[redaktə | mənbəni redaktə et]

Dominant otozomal xəstəlik olan kollagen tip 1 mutasiyasının səbəb olduğu sümük zəifliyi və anormal birləşdirici toxuma ilə nəticələnir, bəzi hallar yüngül, digərləri isə ölümcül ola bilər. Yüngül hallarda 1-ci tip kollagenin səviyyəsi azalır, ağır hallarda isə kollagenin struktur qüsurları olur[22].

Elers-Danlos sindromu[redaktə | mənbəni redaktə et]

Bu pozğunluğun birləşdirici toxumanın deformasiyasına səbəb olan on üç müxtəlif növü məlumdur. Daha nadir növlərdən bəziləri ölümcül ola bilər və damarların yırtılmasına səbəb ola bilər. Hər bir sindroma ayrı bir mutasiya səbəb olur. Məsələn, bu xəstəliyin damar tipi 3-cü tip kollagenin mutasiyasından qaynaqlanır[23].

Alport sindromu[redaktə | mənbəni redaktə et]

Alport sindromu genetik olaraq ötürülə bilər, adətən X ilə əlaqəli dominant, həm də autosomal dominant və autosomal resessiv sindrom kimi xəstələrdə böyrək və gözlərdə problemlər olur, eşitmə zəifliyi uşaqlıq və ya yeniyetməlik dövründə də inkişaf edə bilər[24].

İstifadəsi[redaktə | mənbəni redaktə et]

Kollagen qidadan dərmana qədər geniş istifadə sahəsinə malikdir. Məsələn, estetik cərrahiyyə və yanıq cərrahiyyəsində istifadə olunur. Kolbasa üçün kollagen qabığı kimi geniş istifadə olunur[25].

Kollagen kifayət qədər denatürasiyaya məruz qalırsa, qızdırıldıqda, ikincili strukturu olan qlobulyar domenlərə ayrılır. Bu proses bir çox məhsulda, o cümlədən ətirli jelatin desertlərində istifadə olunan jelatinin əmələ gəlməsini təsvir edir. Yeməkdən əlavə, jelatin əczaçılıq, kosmetika və foto sənayesində istifadə olunur. Qida əlavəsi kimi də istifadə olunur[26].

Yunanca "kolla" yapışqan sözündən "yapışqan" mənasını verən "kollagen" sözü atların və digər heyvanların dərisini və vətərlərini qaynadıb yapışqan hazırlamaq üçün ilkin prosesə aiddir[27]. Kollagen yapışqanını misirlilər təxminən 4000 il əvvəl, yerli amerikalılar isə ondan təxminən 1500 il əvvəl yay düzəltmək üçün istifadə edirdilər. 8000 ildən çox yaşı olan dünyanın ən qədim yapışdırıcısının kollagen olduğu aşkar edilmişdir ki, bu yapışdırıcı ip zənbillər və naxışlı parçalar üzərində qoruyucu astar kimi, saxsı qabları bir yerdə saxlamaq üçün istifadə olunur. Kollagen normal olaraq jelatinə çevrilir[28]. Heyvan yapışdırıcıları termoplastikdir, yenidən qızdırıldıqda yenidən yumşalır, buna görə də onlar bu gün də təmir üçün yenidən açılmalı olan incə skripka və gitara kimi musiqi alətlərinin istehsalında istifadə olunur — bu tətbiq daimi olan güclü sintetik plastik yapışdırıcılarla uyğun gəlmir. Heyvanların vətərləri və dəriləri, o cümlədən dəri, min illərdir faydalı əşyalar hazırlamaq üçün istifadə edilmişdir[29].

İstinadlar[redaktə | mənbəni redaktə et]

  1. Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6). 2002: 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682. (#parameter_ignored)
  2. "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 August 2017. 1 September 2017 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2 September 2017.
  3. Bogue, Robert H. "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11). 1923: 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018.
  4. Sikorski, Zdzisław E. Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. 2001. səh. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.
  5. O.E.D. 2nd Edition 2005
  6. Müller, Werner E. G. "The Origin of Metazoan Complexity: Porifera as Integrated Animals". Integrative and Comparative Biology. 43 (1). 2003: 3–10. CiteSeerX 10.1.1.333.3174. doi:10.1093/icb/43.1.3. PMID 21680404. (#parameter_ignored)
  7. Franzke, CW; Bruckner, P; Bruckner-Tuderman, L. "Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology". The Journal of Biological Chemistry. 280 (6). 11 February 2005: 4005–08. doi:10.1074/jbc.R400034200. PMID 15561712.
  8. Singh, O; SS Gupta; M Soni; S Moses; S Shukla; RK Mathur. "Collagen dressing versus conventional dressings in burn and chronic wounds: a retrospective study". Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery. 4 (1). 2011: 12–16. doi:10.4103/0974-2077.79180. PMC 3081477. PMID 21572675.
  9. Tiwari, D. P. "Biomaterials: An Overview" (PDF). International Journal of Fundamental and Applied Research. 3 (6). September 2015: 19. İstifadə tarixi: 1 June 2021.
  10. Cunniffe, G; F O'Brien. "Collagen scaffolds for orthopedic regenerative medicine". The Journal of the Minerals, Metals and Materials Society. 63 (4). 2011: 66–73. Bibcode:2011JOM....63d..66C. doi:10.1007/s11837-011-0061-y. (#parameter_ignored)
  11. Geiger, M. "Collagen sponges for bone regeneration with rhBMP-2". Advanced Drug Delivery Reviews. 55 (12). 2003: 1613–29. doi:10.1016/j.addr.2003.08.010. ISSN 0169-409X. PMID 14623404.
  12. Oliveira, S; R Ringshia; R Legeros; E Clark; L Terracio; C Teixeira M Yost. "An improved collagen scaffold for skeletal regeneration". Journal of Biomedical Materials. 94 (2). 2009: 371–79. doi:10.1002/jbm.a.32694. PMC 2891373. PMID 20186736.
  13. Gould, L. J. "Topical Collagen-Based Biomaterials for Chronic Wounds: Rationale and Clinical Application". Advances in Wound Care. 5 (1). 2016: 19–31. doi:10.1089/wound.2014.0595. PMC 4717516. PMID 26858912.
  14. "Collagen and Rosehip Extract Sachet". Alaina Pharma. 4 July 2016 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 31 May 2021.
  15. Blow, Nathan. "Cell culture: building a better matrix". Nature Methods. 6 (8). 2009: 619–22. doi:10.1038/nmeth0809-619. (#parameter_ignored)
  16. Birbrair, Alexander; Zhang, Tan; Files, Daniel C.; Mannava, Sandeep; Smith, Thomas; Wang, Zhong-Min; Messi, Maria L.; Mintz, Akiva; Delbono, Osvaldo. "Type-1 pericytes accumulate after tissue injury and produce collagen in an organ-dependent manner". Stem Cell Research & Therapy. 5 (6). 6 November 2014: 122. doi:10.1186/scrt512. ISSN 1757-6512. PMC 4445991. PMID 25376879.
  17. Singh, O; SS Gupta; M Soni; S Moses; S Shukla; RK Mathur. "Collagen dressing versus conventional dressings in burn and chronic wounds: a retrospective study". Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery. 4 (1). 2011: 12–16. doi:10.4103/0974-2077.79180. PMC 3081477. PMID 21572675.
  18. Blow, Nathan. "Cell culture: building a better matrix". Nature Methods. 6 (8). 2009: 619–22. doi:10.1038/nmeth0809-619. (#parameter_ignored)
  19. Brodsky, Barbara; Persikov, Anton V. "Molecular Structure of the Collagen Triple Helix". Advances in Protein Chemistry (ingilis). 70. 2005-01-01: 301–39. doi:10.1016/S0065-3233(05)70009-7. ISBN 978-0120342709. ISSN 0065-3233. PMID 15837519.
  20. Szpak, Paul. "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science. 38 (12). 2011: 3358–72. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022.
  21. Myllylä, R.; Majamaa, K.; Günzler, V.; Hanauske-Abel, H. M.; Kivirikko, K. I. "Ascorbate is consumed stoichiometrically in the uncoupled reactions catalyzed by propyl 4-hydroxylase and lysyl hydroxylase". J. Biol. Chem. 259 (9). 1984: 5403–05. doi:10.1016/S0021-9258(18)91023-9. PMID 6325436.
  22. Houck, J. C.; Sharma, V. K.; Patel, Y. M.; Gladner, J. A. "Induction of Collagenolytic and Proteolytic Activities by AntiInflammatory Drugs in the Skin and Fibroblasts". Biochemical Pharmacology. 17 (10). 1968: 2081–90. doi:10.1016/0006-2952(68)90182-2. PMID 4301453.
  23. "preprocollagen". The Free Dictionary.
  24. Al-Hadithy, H.; Isenberg, DA; və b. "Neutrophil function in systemic lupus erythematosus and other collagen diseases". Ann Rheum Dis. 41 (1). 1982: 33–38. doi:10.1136/ard.41.1.33. PMC 1000860. PMID 7065727.
  25. Hulmes, D. J. "Building collagen molecules, fibrils, and suprafibrillar structures". J Struct Biol. 137 (1–2). 2002: 2–10. doi:10.1006/jsbi.2002.4450. PMID 12064927.
  26. Perumal, S.; Antipova, O.; Orgel, J. P. "Collagen fibril architecture, domain organization, and triple-helical conformation govern its proteolysis". PNAS. 105 (8). 2008: 2824–29. Bibcode:2008PNAS..105.2824P. doi:10.1073/pnas.0710588105. PMC 2268544. PMID 18287018. (#parameter_ignored)
  27. Buchanan, Jenna K.; Zhang, Yi; Holmes, Geoff; Covington, Anthony D.; Prabakar, Sujay. "Role of X-ray Scattering Techniques in Understanding the Collagen Structure of Leather" (PDF). ChemistrySelect (ingilis). 4 (48). 2019: 14091–102. doi:10.1002/slct.201902908. ISSN 2365-6549. (#parameter_ignored)
  28. Minary-Jolandan, M; Yu, MF. "Nanomechanical heterogeneity in the gap and overlap regions of type I collagen fibrils with implications for bone heterogeneity". Biomacromolecules. 10 (9). 2009: 2565–70. doi:10.1021/bm900519v. PMID 19694448.
  29. Söderhäll, C.; Marenholz, I.; Kerscher, T.; Rüschendorf, F; Rüschendorf, F.; Esparza-Gordillo, J.; Mayr, G; və b. "Variants in a Novel Epidermal Collagen Gene (COL29A1) Are Associated with Atopic Dermatitis". PLOS Biology. 5 (9). 2007: e242. doi:10.1371/journal.pbio.0050242. PMC 1971127. PMID 17850181.